Kad galėtume suprantamai kalbėti apiehemoglobinas (Hb), naudinga pasirūpinti pirmuoju mioglobinas (Mb) kuris yra labai panašus į hemoglobiną, bet yra daug paprastesnis. Tarp hemoglobino ir mioglobino yra glaudūs giminystės ryšiai: abu yra konjuguoti baltymai, o jų protezinė grupė (ne baltymų dalis) heme.
Mioglobinas yra rutulinis baltymas, susidedantis iš vienos grandinės, susidedančios iš maždaug šimto penkiasdešimt aminorūgščių (tai priklauso nuo organizmo), o jo molekulinė masė yra apie 18 Kd.
Kaip minėta, jame yra hemo grupė, įterpta į hidrofobinę (arba lipofilinę) baltymų dalį, susidedanti iš raukšlių, priskirtinų pluoštinių baltymų α-spiralės struktūroms.
Mioglobinas daugiausia susideda iš a-sraigtų segmentų, kurių yra aštuoni, ir beveik išimtinai susideda iš nepolinių liekanų (leucino, valino, metionino ir fenilalanino), o polinių liekanų praktiškai nėra (asparto rūgštis, glutamo rūgštis, lizinas) ir argininas); vienintelės polinės liekanos yra du histidinai, kurie atlieka esminį vaidmenį prijungiant deguonį prie hemo grupės.
Hemo grupė yra chromoforų grupė (absorbuojama matomoje vietoje) ir yra funkcinė mioglobino grupė.
Taip pat žiūrėkite: glikuotas hemoglobinas - hemoglobinas šlapime
Šiek tiek chemijos
Ryšys tarp protoporfirino ir geležies yra tipiškas koordinacinių junginių ryšys, kuris yra cheminis junginys, kuriame centrinis atomas (arba jonas) sudaro ryšius su kitomis cheminėmis rūšimis, kurių skaičius yra didesnis už jo oksidacijos skaičių (elektros krūvis). Hemo atveju šios obligacijos yra grįžtamos ir silpnos.
Geležies koordinavimo skaičius (koordinacinių jungčių skaičius) yra šeši: aplink geležį gali būti šešios molekulės, kurios dalijasi surišaisiais elektronais.
Norint suformuoti koordinavimo junginį, reikia dviejų orbitų, turinčių teisingą orientaciją: viena gali „įgyti“ elektronus, o kita - paaukoti.
Hemoje geležis sudaro keturis plokščius ryšius su keturiais azoto atomais protoporfirino žiedo centre ir penktąją jungtį su proksimaliniu histidino azotu; geležis turi šeštąją laisvąją koordinacinę jungtį ir ji gali prisijungti prie deguonies.
Kai geležis yra laisvo jono pavidalu, jos tipas orbituoja d visi jie turi tą pačią energiją; mioglobine geležies jonas yra susietas su protoporfirinu ir histidinu: šios rūšys magnetiškai sutrikdo orbitas d šiek tiek geležies; sutrikimo mastas įvairiose orbitose bus skirtingas d priklausomai nuo jų ir nerimą keliančių rūšių erdvinės orientacijos. Kadangi bendra orbitalių energija turi būti pastovi, sutrikimas sukelia energetinį skirtingų orbitų atsiskyrimą: kai kurių orbitų įgyta energija yra lygiavertė kitų prarastai energijai.
Jei skirtumas tarp orbitų nėra labai didelis, pirmenybė teikiama didelio sukimosi elektroniniam išdėstymui: rišamieji elektronai stengiasi išsidėstyti lygiagrečiai suktis kuo daugiau pakopų (maksimalus daugybinis); jei, kita vertus, sutrikimas yra labai stiprus ir yra didelis orbitalių skirtumas, gali būti patogiau susieti ryšių elektronus su mažesnės energijos (mažo sukimosi) orbitomis.
Kai geležis jungiasi prie deguonies, molekulė sukasi mažai, o kai geležis neturi laisvos šeštojo koordinacinės jungties, molekulė turi didelį sukimosi būdą.
Dėl šio sukimosi skirtumo, atlikdami spektrinę mioglobino analizę, mes galime suprasti, ar deguonis (MbO2) yra susijęs su juo, ar ne (Mb).
Mioglobinas yra tipiškas raumenų baltymas (tačiau jo nėra tik raumenyse).
Mioglobinas išgaunamas iš kašaloto, kuriame jo yra daug, ir tada išgryninamas.
Banginių šeimos gyvūnai kvėpuoja panašiai kaip žmonės: turėdami plaučius, jie turi absorbuoti orą per kvėpavimo procesą; kašalotas turi įnešti kuo daugiau deguonies į raumenis, galinčius sukaupti deguonį, surišdamas jį su juose esančiu mioglobinu; tada panardinus banginį, deguonis lėtai išsiskiria, nes jo metabolizmui reikia deguonies: kuo daugiau deguonies, kurį kašalotas sugeba sugerti ir kuo daugiau deguonies yra nardymo metu.
Mioglikinas suriša deguonį grįžtamuoju būdu ir periferiniuose audiniuose yra didesnis procentas, tuo labiau audinys yra įpratęs dirbti su deguonies atsargomis, kurios yra tolimos.
<--- Mioglobinas yra raumenyse esantis baltymas, kurio funkcija yra būtent deguonies „rezervuaras“.
Daugiau ar mažiau raudona mėsa yra dėl hemoproteinų (tai yra hemas, dėl kurio mėsa tampa raudona).
Hemoglobinas turi daug struktūrinių panašumų su mioglobinu ir gali grįžtamai surišti molekulinį deguonį; tačiau, nors mioglobinas apsiriboja raumenimis ir apskritai periferiniais audiniais, hemoglobino yra eritrocituose arba raudonosiose kraujo ląstelėse (jos yra pseudo ląstelės, tai yra, jos nėra tikrosios ląstelės), kurios sudaro 40% kraujo.
Priešingai nei mioglobinas, hemoglobino darbas yra paimti deguonį į plaučius, išleisti jį į ląsteles ten, kur reikia, paimti anglies dioksidą ir išleisti į plaučius, kur ciklas prasideda iš naujo.
L "hemoglobino tai yra tetrametras, tai yra, jis sudarytas iš keturių polipeptidinių grandinių, kurių kiekviena turi hemo grupę ir yra identiška po dvi (žmoguje yra dvi alfa ir dvi beta grandinės).
Pagrindinė hemoglobino funkcija yra deguonies pernešimas; kita kraujo, kuriame dalyvauja hemoglobinas, funkcija yra medžiagų pernešimas į audinius.
Kelyje iš plaučių (daug deguonies) į audinius hemoglobinas perneša deguonį (tuo pačiu metu kitos medžiagos pasiekia audinius), o atvirkštiniu keliu - audinių surinktas atliekas, ypač anglį metabolizme susidaręs dioksidas.
Vystantis žmogui yra genų, kurie yra išreikšti tik tam tikrą laiką; dėl šios priežasties yra įvairių hemoglobinų: vaisiaus, embriono, suaugusio vyro.
Grandinės, sudarančios šiuos skirtingus hemoglobinus, turi skirtingas struktūras, tačiau iš tikrųjų turi tam tikrų panašumų.
Kelių skirtingų grandinių buvimas paaiškinamas taip: evoliucinio organizmų proceso metu išsivystė net hemoglobinas, kuris specializuojasi deguonies transportavime iš vietovių, kuriose yra daug jo, į sritis, kuriose yra trūkumų. evoliucinės grandinės l "hemoglobinas pernešė deguonį mažuose organizmuose; evoliucijos metu organizmai pasiekė didesnius matmenis, todėl hemoglobinas buvo modifikuotas taip, kad galėtų pernešti deguonį į tolimesnes vietas nuo vietos, kur jis buvo daug; tai jie evoliucijos proceso metu buvo užkoduoti naujomis grandinių struktūromis, sudarančiomis hemoglobiną.
Mioglobinas suriša deguonį net esant nedideliam slėgiui; periferiniuose audiniuose slėgis (PO2) yra apie 30 mmHg: esant tokiam slėgiui mioglobinas neišskiria deguonies, todėl jis būtų neveiksmingas kaip deguonies nešiklis. , jis elgiasi elastingiau: suriša deguonį prie aukšto slėgio ir išleidžia jį, kai slėgis sumažėja.
Kai baltymas yra funkciškai aktyvus, jis gali šiek tiek pakeisti savo formą; pavyzdžiui, deguonies prisotintas mioglobinas turi kitokią formą nei mioglobinas be deguonies ir ši mutacija neturi įtakos jo kaimynams.
Susijusių baltymų, tokių kaip hemoglobinas, padėtis yra kitokia: kai grandinė prisotinama deguonimi, ji keičia savo formą, tačiau ši modifikacija yra trimatė, todėl turi įtakos ir kitos tetrametro grandinės. rodo, kad vieno pakeitimas daro įtaką kitiems kaimynams, nors ir skirtingu mastu; kai grandinė prisotinama deguonimi, kitos tetrametro grandinės laikosi „mažiau priešiško požiūrio“ į deguonį: sunkumas, su kuriuo ji susieta deguonies kiekis mažėja, kai šalia esančios grandinės savo ruožtu prisotina deguonimi. Tas pats pasakytina apie deoksigenaciją.
Ketvirtinė deoksihemoglobino struktūra vadinama T (įtempta) forma, o oksihemoglobino - R (išleista) forma; įtemptoje būsenoje yra gana stiprios elektrostatinės sąveikos tarp rūgščių aminorūgščių ir bazinių aminorūgščių, dėl kurių susidaro standi dezokshemoglobino struktūra (todėl „įtempta forma“), o kai deguonis yra susietas, sąveika mažėja (taigi ir „išleista forma“). Be to, jei nėra deguonies, histidino krūvis (žr. Struktūrą) stabilizuojasi priešingu asparto rūgšties krūviu, tuo tarpu esant deguoniui, baltymas linkęs prarasti protoną; visa tai reiškia, kad deguonimi prisotintas hemoglobinas yra stipresnė rūgštis nei deoksigenuotas hemoglobinas: bohr efektas.
Priklausomai nuo pH, hemo grupė daugiau ar mažiau lengvai prisijungia prie deguonies: rūgštinėje aplinkoje hemoglobinas lengviau išskiria deguonį (įtempta forma yra stabili), tuo tarpu bazinėje aplinkoje ryšys su deguonimi yra sunkesnis.
Kiekvienas hemoglobinas išskiria 0,7 protono vienam deguonies (O2) moliui.
Bohro efektas leidžia hemoglobinui pagerinti jo gebėjimą pernešti deguonį.
Hemoglobinas, kuris keliauja iš plaučių į audinius, turi būti subalansuotas kaip slėgio, pH ir temperatūros funkcija.
Pažvelkime į temperatūros poveikį.
Plaučių alveolėse temperatūra yra apie 1-1,5 ° C žemesnė nei išorinė, o raumenyse-apie 36,5-37 ° C; didėjant temperatūrai, soties koeficientas mažėja (esant tam pačiam slėgiui): taip atsitinka todėl, kad padidėja kinetinė energija ir palankesnė disociacija.
Yra ir kitų veiksnių, galinčių turėti įtakos hemoglobino gebėjimui prisijungti prie deguonies, vienas iš jų yra 2,3 bisfosfoglicerato koncentracija.
2,3 bisfosfogliceratas yra metabolizmas, esantis eritrocituose, kurių koncentracija yra 4-5 mM (jokioje kitoje organizmo dalyje nėra tokios didelės koncentracijos).
Esant fiziologiniam pH, 2,3 bisfosfogliceratas yra deprotonuotas ir turi penkis neigiamus krūvius; jis yra įstrigęs tarp dviejų beta hemoglobino grandinių, nes šios grandinės turi didelę teigiamų krūvių koncentraciją. Elektrostatinė sąveika tarp beta grandinių ir 2,3 bisfosfoglicerato suteikia sistemai tam tikrą standumą: gaunama įtempta struktūra, kuri turi mažai afiniteto deguoniui; oksigenacijos metu 2,3 bisfosfogliceratas pašalinamas.
Eritrocituose c "yra specialus aparatas, kuris 1,3 bisfosfogliceratą (gaminamą metabolizmo būdu) paverčia 2,3 bisfosfogliceratu taip, kad jo koncentracija pasiektų 4-5 mM, todėl hemoglobinas gali pakeisti deguonį audiniuose.
Hemoglobinas, patenkantis į audinį, yra išlaisvintas (susietas su deguonimi), tačiau šalia audinio jis yra karboksilintas ir pereina į įtemptą būseną: šios būklės baltymas mažiau linkęs jungtis su deguonimi. į išlaisvintą būseną, todėl hemoglobinas išskiria deguonį į audinį; be to, reaguojant vandeniui ir anglies dioksidui, susidaro H + jonai, todėl dėl boho efekto atsiranda daugiau deguonies.
Anglies dioksidas difunduoja į eritrocitą, einantį per plazmos membraną; kadangi eritrocitai sudaro apie 40% kraujo, turėtume tikėtis, kad į juos patenka tik 40% anglies dioksido, kuris išsisklaido iš audinių, iš tikrųjų 90% anglies dioksido patenka į eritrocitus, nes juose yra fermentas, kuris paverčia anglies dioksidą anglies rūgštyje, tai lemia, kad eritrocituose nejudanti anglies dioksido koncentracija yra maža, todėl patekimo greitis yra didelis.
Kitas reiškinys, atsirandantis, kai eritrocitas pasiekia audinį, yra toks: pagal gradientą „HCO3- (anglies dioksido darinys) palieka“ eritrocitą ir, norėdamas subalansuoti neigiamo krūvio išėjimą, turime „chloridų“, kurie nustato osmosinio slėgio padidėjimą: norint subalansuoti šį skirtumą, taip pat patenka vanduo, dėl kurio atsiranda eritrocitų patinimas (HAMBURGERio efektas). Priešingas reiškinys atsiranda, kai eritrocitas pasiekia plaučių alveoles: eritrocitų defliacija (HALDANE efektas) Todėl veniniai eritrocitai (nukreipti į plaučius) yra apvalesni nei arteriniai.
